Основная функция гладкой эндоплазматической сети. Органеллы общего значения. Эндоплазматическая сеть
К замыкающим относится плотное соединение (замыкающая зона - zonu-la occuludens). В этом соединении принимают участие специальные интегральные белки, расположенные на поверхности соседних клеток, образующие подобие ячеистой сети (рис. 4.6).
Эта ячеистая сеть окружает в виде пояска весь периметр клетки, соединяясь с такой же сетью на поверхности соседних клеток. Данная область непроницаема для макромолекул и ионов, и, следовательно, она замыкает, отграничивает межклеточные щели (и вместе с ними собственно внутреннюю среду организма) от внешней среды. Этот тип соединений характерен для клеток однослойных эпителиев и эндотелия некоторых сосудов.
К сцепляющим, или заякоривающим, соединениям относятся адгезивный поясок (поясок слипания) и десмосома. Общим для этой группы соединений является то, что к участкам плазматических мембран со стороны цитоплазмы подходят фибриллярные элементы цитоскелета (актиновые филаменты,
Рис. 4.6. Плотное соединение (замыкающая зона):
а - расположение плотного соединения (вставочная пластинка) на клетках кишечного эпителия; б - трехмерная схема участка плотного соединения. 1 - микроворсинки
Рис. 4.7. Адгезивный поясок (поясок слипания):
а - расположение его в клетке; б - вид на срезе; в - схема молекулярной организации. 1 - плазмолемма; 2 - слой белков сцепления; 3 - актиновые микрофиламенты; 4 - связующие гликопротеиды
промежуточные филаменты и спектрин) и связываются с мембранами в области соединения соседних клеток.
Адгезивный поясок, или поясок слипания (zonula adherens), - парное образование в виде лент, каждая из которых опоясывает апикальные части соседних клеток и обеспечивает в этой области их прилипание друг к другу (рис. 4.7). Здесь клетки связаны друг с другом интегральными гликопротеи-дами, к которым со стороны цитоплазмы и той и другой клетки примыкает слой примембранных белков, включающих характерный белок винкулин. К этому слою подходит и связывается с ним пучок актиновых микрофила-ментов. Взаимодействие актиновых микрофиламентов с актинсвязывающи-ми белками во многих соседствующих клетках может привести к изменению рельефа всего эпителиального пласта.
К сцепляющим соединениям может быть отнесен фокальный контакт, характерный для фибробластов. В этом случае клетка соединяется не с соседней клеткой, а с элементами внеклеточного субстрата. В образовании фокального контакта также принимают участие актиновые микрофила-менты. К сцепляющим межклеточным соединениям относятся идесмосомы (рис. 4.8).
Десмосома, или пятно слипания (macula adherens). Это парные структуры, представляющие собой небольшую площадку или пятно диаметром около 0,5 мкм. Со стороны цитоплазмы к плазматической мембране прилежит слой белков, в состав которого входят десмоплакины. В этот слой со стороны цитоплазмы внедряются пучки промежуточных филаментов. С внешней стороны плазмолеммы соседних клеток в области десмосом соединяются
Рис. 4.8. Десмосома:
а - расположение в клетке; б - схема ультраструктуры. 1 - плазмолемма; 2 - десмо-глеиновый слой; 3 - слой десмоплакина; 4 - промежуточные филаменты. Д - десмосома; ПД - полудесмосома
с помощью трансмембранных белков - десмоглеинов. Например, каждая клетка эпидермиса кожи может иметь до нескольких сотен десмосом.
Функциональная роль десмосом заключается главным образом в механической связи между клетками. Десмосомы связывают друг с другом клетки в различных эпителиях, в сердечной и гладких мышцах. Полудесмосомы связывают эпителиальные клетки с базальной мембраной.
Коммуникационные соединения в клетках животных представлены щелевыми соединениями и синапсами (рис. 4.9).
Щелевое соединение, или нексус (nexus), представляет собой область протяженностью 0,5-3 мкм, где плазмолеммы разделены промежутком в 2-3 нм (см. рис. 4.9). Со стороны цитоплазмы никаких специальных примембран-ных структур в данной области не обнаруживается, но в структуре плазмо-лемм соседних клеток друг против друга располагаются специальные белковые комплексы (коннексоны), которые образуют каналы из одной клетки в другую. Этот тип соединения встречается во всех группах тканей.
Функциональная роль щелевого соединения заключается в переносе ионов и мелких молекул (молекулярная масса 2?10 3) от клетки к клетке. Так, в сердечной мышце возбуждение, в основе которого лежит процесс изменения ионной проницаемости, передается от клетки к клетке через нексусы.
Синаптические соединения, или синапсы (synapsis). Этот тип соединений характерен для нервной ткани и встречается в специализированных участках контакта как между двумя нейронами, так и между нейроном и каким-либо иным элементом, входящим в состав рецептора или эффектора (например, нервно-мышечные, нервно-эпителиальные синапсы).
Синапсы - участки контактов двух клеток, специализированных для односторонней передачи возбуждения или торможения от одного элемента к другому (см. главу 10).
Рис. 4.9. Щелевое (коммуникационное) соединение:
1 - коннексон; 2 - плазмолемма
Вакуолярная система
Эндоплазматическая сеть
Эндоплазматическая сеть (эндо-плазматический ретикулум) была открыта К. Р. Портером в 1945 г. Этот компонент вакуолярной системы клетки представляет собой совокупность вакуолей, плоских мембранных мешков или трубчатых образований, создающих трехмерную мембранную сеть. В состав сети входят гранулярные и агранулярные участки, которые могут чередоваться.
Гранулярная эндоплазматическая сеть (reticulum endoplasmicum granulosum) на ультратонких срезах представлена замкнутыми мембранами, которые на сечениях образуют уплощенные мешки, цистерны, трубочки.
Диаметр цистерн значительно варьирует и в зависимости от функциональной активности клетки колеблется от 20 нм до несколько микрометров. Отличительной чертой мембран гранулярной эндоплазматической сети является то, что они со стороны гиалоплазмы покрыты многочисленными рибосомами (рис. 4.10).
Гранулярная эндоплазматическая сеть имеет разное строение. Для малоспециализированных клеток или для клеток с низкой метаболической активностью характерно наличие редких и разрозненных цистерн. Если возникают локальные скопления гранулярной эндоплазматической сети, то это свидетельствует об активном синтезе секреторных белков. Так, в клетках печени и некоторых нервных клетках гранулярная эндоплазматическая сеть собрана в отдельные зоны. В клетках поджелудочной железы гранулярная эндоплазмати-ческая сеть в виде плотно упакованных друг около друга мембранных цистерн занимает базальную и околоядерную зоны клетки. Рибосомы, связанные с мембранами эндоплазматической сети, участвуют в синтезе белков, выводимых из данной клетки («экспортируемые» белки). Кроме того, гранулярная эндоплазматическая сеть принимает участие в синтезе белков - ферментов, необходимых для организации внутриклеточного метаболизма, а также используемых для внутриклеточного пищеварения.
Белки, накапливающиеся в полостях эндоплазматической сети, могут, минуя гиалоплазму, транспортироваться в вакуоли комплекса Гольджи, где они модифицируются и входят в состав либо лизосом, либо секреторных гранул, содержимое которых остается изолированным от гиалоплазмы мембраной. Внутри канальцев или вакуолей гранулярной эндоплазматической
Рис. 4.10. Строение гранулярной эндоплазматической сети: а - схема; б - электронная микрофотография участка среза эпителиальной клетки печени. 1 - рибосомы; 2 - пластинки; 3 - внутренние полости цистерн; 4 - отщепляющиеся мембранные пузырьки, лишенные рибосом
сети происходит модификация белков, например, связывание их с сахарами (первичное глюкозилирование).
В гранулярной эндоплазматической сети на ее рибосомах происходит синтез мембранных интегральных белков, которые встраиваются в толщу мембраны. Здесь же со стороны гиалоплазмы идет синтез липидов и их встраивание в мембрану. В результате этих двух процессов наращиваются сами мембраны эндоплазматической сети и другие компоненты вакуоляр-ной системы клетки.
Итак, роль гранулярной эндоплазматической сети заключается в синтезе на ее рибосомах экспортируемых белков, в их изоляции от содержимого гиалоплазмы внутри мембранных полостей, в транспорте этих белков в другие участки клетки, в химической модификации таких белков и в их локальной конденсации, а также в синтезе структурных компонентов клеточных мембран.
Агранулярная (гладкая) эндоплазматическая сеть (reticulum endoplasmaticum nongranulosum) также представлена мембранами, образующими мелкие вакуоли, трубки, канальцы, которые могут ветвиться, сливаться друг с другом. В отличие от гранулярной эндоплазматической сети на мембранах гладкой эндоплазматической сети нет рибосом. Диаметр вакуолей и канальцев гладкой эндоплазматической сети обычно около 50-100 нм. Гладкая эндоплаз-матическая сеть возникает и развивается на основе гранулярной эндоплаз-матической сети. В отдельных участках гранулярной эндоплазматической сети образуются новые липопротеидные мембранные участки, лишенные рибосом. Эти участки могут разрастаться, отщепляться от гранулярных мембран и функционировать как самостоятельная вакуолярная система.
Деятельность гладкой эндоплазматической сети связана с метаболизмом липидов и некоторых внутриклеточных полисахаридов. Гладкая эндоплазматическая сеть участвует в заключительных этапах синтеза липидов. Она сильно развита в клетках, секретирующих стероиды, например, в эндокринных клетках коркового вещества надпочечников, в эпителиальных клетках извитых семенных канальцев.
Тесная топографическая связь гладкой эндоплазматической сети с отложениями гликогена (запасной внутриклеточный полисахарид животных) в гиалоплазме различных клеток (клетки печени, мышечные волокна) указывает на ее возможное участие в метаболизме углеводов.
В поперечнополосатых мышечных волокнах гладкая эндоплазматиче-ская сеть способна депонировать ионы кальция, необходимые для функции мышечной ткани (см. главу 9).
Очень важна роль гладкой эндоплазматической сети в дезактивации различных вредных для организма веществ за счет их окисления с помощью ряда специальных ферментов. Особенно четко она проявляется в клетках печени. Так, при некоторых отравлениях в клетках печени появляются ацидофильные зоны (не содержащие РНК), сплошь заполненные гладким эндо-плазматическим ретикулумом.
Комплекс Гольджи
Комплекс Гольджи (пластинчатый комплекс) был открыт в 1898 г. К. Гольджи. Автор, используя свойства связывания тяжелых металлов (осмия или серебра) с клеточными структурами, выявил в нервных клетках сетчатые образования, которые он назвал внутренним сетчатым аппаратом (apparatus reticularis internus). В дальнейшем его стали называтьаппаратом, или комплексом Гольджи (complexus Golgiensis). Подобные структуры затем были описаны во всех клетках эукариот.
При рассмотрении в электронном микроскопе комплекс Гольджи представлен мембранными структурами, собранными вместе в небольших зонах
Отдельная зона скопления этих мембран называется диктиосомой (стопкой Гольджи). Таких зон в клетке может быть несколько. В диктиосоме плотно друг к другу (на расстоянии 20-25 нм) расположены 5-10 плоских цистерн, между которыми находятся тонкие прослойки гиалоплазмы. Каждая цистерна имеет переменную толщину: в центре ее мембраны могут быть сближены (до 25 нм), а на периферии иметь расширения - ампулы, ширина которых непостоянна. Кроме плотно расположенных плоских цистерн, в зоне комплекса Гольджи наблюдается множество мелких пузырьков (везикул), которые встречаются главным образом в его периферических участках. Иногда они отшнуровываются от ампулярных расширений на краях плоских цистерн. В зоне диктиосомы различают проксимальную (cis) и дистальную (trans) поверхности. В секретирующих клетках обычно комплекс Гольджи поляризован: его проксимальная поверхность обращена к ядру, в то время как дистальная - к поверхности клетки.
Рис. 4.11. Комплекс Гольджи:
а - нервная клетка спинного мозга, импрегнация серебром по методу Гольджи: 1 - ядро; 2 - ядрышко; 3 - комплекс Гольджи;б - схема ультрамикроскопического строения (трехмерная реконструкция); в - комплекс Гольджи на ультратонком срезе (печеночная клетка): 1 - пузырьки; 2 - трубочки; 3 - уплощенные мешочки (цистерны); 4 - фрагменты гранулярной эндоплазматической сети
В клетках отдельные диктиосомы могут быть связаны друг с другом системой везикул и цистерн, примыкающих к дистальной поверхности, так что образуется рыхлая трехмерная сеть, выявляемая в световом и электронном микроскопах («транс-сеть» комплекса Гольджи).
Комплекс Гольджи участвует в сегрегации и накоплении продуктов, синтезированных в эндоплазматической сети, в их химической перестройке, созревании; в его цистернах происходят синтез полисахаридов, их ком-плексирование с белками, что приводит к образованию пептидоглика-нов. С помощью комплекса Гольджи осуществляется процесс выведения готовых секретов за пределы секреторной клетки. Кроме того, комплекс
Рис. 4.12. Участие клеточных структур в белковой секреции (схема): 1 - поступление аминокислот из гемо-капилляра к рибосомам гранулярной эндоплазматической сети; 2 - синтез и сегрегация белков; 3 - переход белков в вакуоли комплекса Гольджи; 4 - отщепление от комплекса Гольджи пузырьков с секреторными продуктами; 5 - выход секрета из клетки
Гольджи обеспечивает формирование лизосом. Мембраны комплекса образуются путем отщепления мелких вакуолей от гранулярного эндоплазматического ретикулума. Эти вакуоли поступают в проксимальный отдел комплекса Гольджи, где и сливаются с его мембранами. Следовательно, в комплекс Гольджи поступают новые порции мембран и продуктов, синтезированных в гранулярном эндоплазма-тическом ретикулуме. В мембранных цистернах комплекса Гольджи происходят вторичные изменения в структуре белков, синтезированных в гранулярном эндоплазматическом ретикулуме. Эти изменения (модификации) связаны с перестройкой олигосахаридных цепочек синтезированных гликопротеидов. Внутри полостей комплекса Гольджи с помощью различных ферментов (транс-глюкозидаз) по разному модифицируются лизосомные белки и белки секретов: происходят последовательная замена и наращивание олигосахаридных цепочек. Модифицирующиеся белки переходят от цистерны проксимальной цис-поверхности в цистерны дистальной поверхности путем эстафетного переноса мелких вакуолей, содержащих транспортируемый белок.
В цистернах дистальной (trans) поверхности происходит сортировка белков: на внутренних поверхностях мембран цистерн располагаются рецепторы, узнающие или секреторные белки, или белки, входящие в состав лизосом (гидролазы). В результате от цистерн дистальной поверхности дик-тиосом отщепляются два типа мелких вакуолей: а) содержащие гидролазы - лизосомы (первичные); б) секреторные белки.
Секреторная функция комплекса Гольджи заключается в том, что синтезированный на рибосомах белок, накапливающийся внутри цистерн эндо-плазматической сети, транспортируется далее в вакуоли комплекса Гольджи (рис. 4.12).
Затем накопленный белок может конденсироваться, образуя секреторные белковые продукты (как это, например, наблюдается в поджелудочной, молочной и других железах). От ампулярных расширений цистерн комплек-
са Гольджи отщепляются пузырьки, содержащие эти белки. В дальнейшем они могут сливаться друг с другом и эндосомами и увеличиваться в размерах, образуя секреторные гранулы. После этого секреторные гранулы начинают двигаться к поверхности клетки, соприкасаются с плазмолеммой, с которой сливаются их собственные мембраны, и таким образом содержимое гранул оказывается за пределами клетки. Морфологически этот процесс называется экструзией (выбрасывание, экзоцитоз) и напоминает пиноцитоз только с обратной последовательностью стадий.
Нужно отметить, что с самого момента образования до выведения из клеток секретируемые продукты отделены мембраной от гиалоплазмы. Следовательно, мембраны комплекса Гольджи выполняют сегрегирующую роль при образовании клеточных секретов. В вакуолях комплекса Гольджи иногда происходят накопление ресинтезированных молекул липидов и образование сложных белков - липопротеидов, которые могут транспортироваться вакуолями за пределы клетки. Вакуоли комплекса Гольджи дают начало лизосомам.
Лизосомы
Лизосомы (lysosomae) - это разнообразный класс вакуолей размером 0,2- 0,4 мкм, ограниченных одиночной мембраной. Характерным признаком лизосом является наличие в них гидролитических ферментов - гидролаз (протеиназы, нуклеазы, фосфатазы, липазы и др.), расщепляющих различные биополимеры при кислом значении рН. Лизосомы были открыты в 1949 г. де Дювом.
Кроме собственно лизосом (первичных) различают аутофаголизосомы, или гетеролизосомы (вторичные лизосомы), и телолизосомы (остаточные тельца) (рис. 4.13).
Разнообразие морфологии лизосом объясняется тем, что эти частицы участвуют в процессах внутриклеточного переваривания, образуя сложные пищеварительные вакуоли как экзогенного (внеклеточного), так и эндогенного (внутриклеточного) происхождения.
Лизосомы (первичные) представляют собой мелкие мембранные пузырьки размером около 0,2-0,5 мкм, заполненные бесструктурным веществом, содержащим гидролазы, в том числе активную кислую фосфатазу, которая является маркерным ферментом для лизосом. Эти мелкие пузырьки практически очень трудно отличить от мелких везикул на периферии зоны комплекса Гольджи, которые также содержат кислую фосфатазу. Местом ее синтеза является гранулярная эндоплазматическая сеть. Затем этот фермент появляется в цистернах проксимальной поверхности диктиосомы, а затем в мелких везикулах по периферии диктиосомы и, наконец, в лизосомах. Таким образом, весь путь образования лизосом очень сходен с образованием секреторных (зимогенных) гранул в клетках поджелудочной железы, за исключением последнего этапа.
Гетерофаголизосомы (вторичные лизосомы), или внутриклеточные пищеварительные вакуоли, формируются при слиянии лизосом с фагоцитарными или пиноцитозными вакуолями. Если происходит слияние лизосомы
Рис. 4.13. Строение лизосом:
а - схема участия структур клетки в образовании лизосом и во внутриклеточном пищеварении: 1 - образование из гранулярной эндоплазматической сети мелких пузырьков, содержащих гидролитические ферменты; 2 - перенос ферментов в комплекс Гольджи; 3 - образование первичных лизосом; 4 - выделение и использование (5) гидролаз при внеклеточном расщеплении; 6 - эндоцитозные пузырьки; 7 - слияние первичных лизосом и эндоцитозных пузырьков; 8 - образование вторичных лизосом; 9 - телолизосомы; 10 - экскреция остаточных телец; 11 - слияние первичных лизосом с разрушающимися структурами клетки; 12 - аутофаголизосома; б - электронная микрофотография среза гетерофаголизо-сом (обозначены стрелками)
с измененными органеллами самой клетки, то такая структура называется аутофаголизосома. При этом ферменты лизосомы получают доступ к субстратам, которые они и начинают расщеплять. Вещества, попавшие в состав гетероили аутофаголизосом (вторичных лизосом), расщепляются гидролазами до мономеров, которые транспортируются через мембрану лизосо-мы в гиалоплазму, где они реутилизируются, т. е. включаются в различные обменные процессы.
Однако расщепление, переваривание макромолекул лизосомой может идти в ряде клеток не до конца. В этом случае в вакуолях лизосом накапли-
ваются непереваренные продукты. Такая органелла носит название тело-лизосома, или остаточное тельце (corpusculum residuale). Остаточные тельца содержат меньше гидролитических ферментов, в них происходит уплотнение содержимого, его перестройка. Часто в остаточных тельцах наблюдается вторичная структуризация неперевариваемых липидов, которые образуют слоистые структуры. Там же откладываются пигментные вещества. Например, у человека при старении организма в клетках мозга, печени и в мышечных волокнах в телолизосомах происходит отложение «пигмента старения» - липофусцина.
При участии лизосом (аутофаголизосом) может происходить модификация продуктов, которые синтезированы самой клеткой. Так, с помощью лизосомальных ферментов в клетках щитовидной железы гидролизуется тиреоглобулин, что приводит к образованию тиреоидных гормонов, которые затем выводятся в кровеносное русло путем экзоцитоза.
В аутофаголизосомах обнаруживаются фрагменты или даже целые цито-плазматические структуры, например митохондрии, элементы эндоплаз-матической сети, рибосомы, гранулы гликогена и другие, что является доказательством их определяющей роли в процессах внутриклеточного пищеварения.
Функциональное значение аутофагоцитоза еще неясно. Есть предположение, что этот процесс связан с отбором и уничтожением измененных, поврежденных клеточных компонентов. В этом случае лизосомы играют роль внутриклеточных «чистильщиков», убирающих дефектные структуры. Интересно, что в нормальных условиях число аутофаголизосом увеличивается при метаболических стрессах, например при гормональной индукции активности клеток печени. Значительно возрастает число аутофаголизосом при различных повреждениях клеток, в этом случае аутофагоцитозу могут подвергаться целые зоны внутри клеток.
Увеличение числа аутофаголизосом в клетках при патологических процессах - обычное явление.
Пероксисомы
Пероксисомы (peroxysomae) в клетках тканей человека - это небольшие (размером 0,3-1,5 мкм) овальной формы тельца, ограниченные мембраной, содержащие гранулярный матрикс, в центре которого часто видны кри-сталлоподобные структуры, состоящие из фибрилл и трубок (сердцевина). Пероксисомы особенно характерны для клеток печени, почек. Во фракции пероксисом обнаруживаются ферменты окисления аминокислот, при работе которых образуется перекись водорода, а также выявляется фермент катала-за, разрушающий ее. Каталаза пероксисом играет важную защитную роль, так как Н 2 О 2 является токсичным веществом для клетки.
Таким образом, одномембранные органеллы клетки, составляющие вакуолярную систему, обеспечивают синтез и транспорт внутриклеточных биополимеров, продуктов секреции, выводимых из клетки, что сопровождается биосинтезом всех мембран этой системы. Лизосомы и пероксисомы участвуют в деградации экзогенных и эндогенных субстратов клетки.
Митохондрии
Митохондрии (mitochondrial) - энергетическая система клетки, органеллы синтеза АТФ. Их основная функция связана с окислением органических соединений и использованием освобождающейся при распаде этих соединений энергии для синтеза молекул АТФ. Исходя из этого, митохондрии часто называют энергетическими станциями клетки, или органеллами клеточного дыхания.
Термин «митохондрия» был введен Бенда в 1897 г. для обозначения зернистых и нитчатых структур в цитоплазме разных клеток. Митохондрии можно наблюдать в живых клетках, так как они обладают достаточно высокой плотностью. Форма и размеры митохондрий животных клеток разнообразны, но в среднем толщина их около 0,5 мкм, а длина - от 1 до 10 мкм. Подсчеты показывают, что количество их в клетках сильно варьирует - от единичных элементов до сотен. Так, в клетке печени они составляют более 20 % общего объема цитоплазмы и содержат около 30-35 % общего количества белка в клетке. Площадь поверхности всех митохондрий печеночной клетки в 4-5 раз больше поверхности ее плазматической мембраны.
Во многих случаях отдельные митохондрии могут иметь гигантские размеры и представлять собой разветвленную сеть - митохондриальный рети-кулум. Так, например, в скелетных мышцах митохондриальный ретикулум представлен множеством разветвленных и гигантских митохондриальных тяжей. Гигантские разветвленные митохондрии встречаются в клетках проксимальных отделов нефронов и др.
Обычно митохондрии скапливаются вблизи тех участков цитоплазмы, где возникает потребность в АТФ. Так, в сердечной мышце митохондрии находятся вблизи миофибрилл. В сперматозоидах митохондрии образуют спиральный футляр вокруг оси жгутика и т. п. Увеличение числа митохондрий в клетках происходит путем деления, или почкования, исходных митохондрий.
Митохондрии ограничены двумя мембранами толщиной около 7 нм (рис. 4.14).
Наружная митохондриальная мембрана (membrana mitochondrialis externa) отделяет их от гиалоплазмы. Обычно она имеет ровные контуры и замкнута, так что представляет собой мембранный мешок. Внешнюю мембрану от внутренней отделяет межмембранное пространство шириной около 10-20 нм. Внутренняя митохондриальная мембрана (membrana mitochondrialis interna) ограничивает собственно внутреннее содержимое митохондрии, ее матрикс (matrix mitochondrialis). Характерной чертой внутренних мембран митохондрий является их способность образовывать многочисленные выпячивания внутрь митохондрий. Такие выпячивания чаще всего имеют вид плоских гребней, или крист.
Матрикс митохондрий имеет тонкозернистое строение (см. рис. 4.14, б), в нем иногда выявляются тонкие нити (толщиной около 2-3 нм) и гранулы размером около 15-20 нм. Нити матрикса митохондрий представляют собой молекулы ДНК, а мелкие гранулы - митохондриальные рибосомы.
Рис. 4.14. Ультрамикроскопическое строение митохондрии:
а - схема; б - электронная микрофотография среза митохондрии печеночной клетки. 1 - наружная митохондриальная мембрана; 2 - внутренняя митохондриальная мембрана; 3 - кристы; 4 - митохондриальный матрикс
Основная функция митохондрий - синтез АТФ, происходящий в результате процессов окисления органических субстратов и фосфорилирования аденозиндифосфата (АДФ).
Начальные этапы этих сложных процессов совершаются в гиалоплазме. Здесь происходит первичное окисление субстратов (например, сахаров) до пировиноградной кислоты (пирувата) с одновременным синтезом небольшого количества АТФ. Эти процессы совершаются в отсутствие кислорода (анаэробное окисление, гликолиз). Все последующие этапы выработки энергии - аэробное окисление и синтез основной массы АТФ - осуществляются с потреблением кислорода и локализуются внутри митохондрий. При этом происходит дальнейшее окисление пирувата и других субстратов энергетического обмена с выделением СО 2 и переносом протонов на их акцепторы. Эти реакции осуществляются с помощью ряда ферментов так называемого цикла трикарбоновых кислот, которые локализованы в матриксе митохондрии.
Министерство образования Республики Беларусь
Международный государственный экологический университет имени А.Д. Сахарова
Факультет экологической медицины
Кафедра экологической и молекулярной генетики
Реферат по молекулярной цитологии по теме «Эндоплазматический ретикулум»
подготовила студентка 4 курса
Лапцевич Валерия
ФЭМ, МБД, гр.92061
проверил: к.б.н Морозик М.С.
Минск 2012
Введение…………………………………………………………………………….…………3
1.Эндоплазматический ретикулум……………………………………………………….…4
1.1.Эндоплазматический ретикулум гладкий……………………………………..6
1.2.Шероховатый эндоплазматический ретикулум (ШЭР) …………………..…8
1.3.SR (саркоплазматический ретикулум, СР)……………………………………9
2. Эндоплазматический ретикулум: транспорт белков……………………………..….10
2.1.Микросома…………………………………………………………………………11
3. Белки,ответственные за связывание рибосом……………………………………….12
4.Транспорт белков в митохондрии……………………………………………………….13
(a signal-recognition particle)……………….15
6.Белки: встраивание в мембрану ЭР…………………………………………………….16
6.1.Эндоплазматический ретикулум: сворачивание белков……………….….16
7.Дисульфидизомераза: образование правильных дисульфидных связей………..17
8.Эндоплазматический ретикулум: модификация белков, гликозилирование…….18
9.Эндоплазматический ретикулум: модификация белков, присоединение инозитола………………………………………………………………………………………20
10.Эндоплазматический ретикулум: синтез компонентов клеточных мембран…...20
11.Транспорт фосфолипидов из эндоплазматического ретикулума в органеллы..21
Список использованной литературы……………………………………………………...22
Введение
Органоиды - постоянные и обязательные компоненты большинства клеток. Все органоиды делятся на: немембранные (микротрубочки, рибосомы, клеточный центр; одномембранные (вакуоль, ЭПС, лизосомы, комплекс Гольджи); двумембранные (митохондрии, ядро). Общим свойством мембранных органелл является то, что все они построены из липопротеидных пленок (биологических мембран), замыкающихся сами на себя так, что образуются замкнутые полости, или отсеки. Внутреннее содержимое этих отсеков всегда отличается от гиалоплазмы.
В клетке синтезируется огромное количество различных веществ. Часть из них потребляется на собственные нужды (синтез АТФ, построение органелл, накопление питательных веществ), часть выводится из клетки и используется на построение оболочки (клетки растений и грибов), глико-каликса (животные клетки). Клеточными секретами являются также ферменты, гормоны, коллаген, кератин и т. д. Накопление этих веществ и перемещение их из одной части клетки в другую либо выведение за ее пределы происходит в системе замкнутых цитоплазматических мембран эндоплазматической сети, или эндоплазматическом ретикулуме, и комплексе Гольджи, составляющих транспортную систему клеток.
1.Эндоплазматический ретикулум
Органоид эукариотической клетки. Открыт К. Портером в 1945 в эндоплазме фибробластов
. Все эукариотические клетки имеют эндоплазматический ретикулум (ЭР). Его чрезвычайно извилистая мембрана обычно составляет более половины общего количества клеточных мембран. Полагают, что хотя
мембрана ЭР
имеет многочисленные складки и изгибы, пронизывающие всю цитоплазму, она образует непрерывную поверхность, ограничивающую единое внутреннее пространство. Это внутреннее пространство, называемое полостью ЭР, часто занимает более 10% общего объема клетки. Полость ЭР отделяется от цитозоля одиночной мембраной (мембраной ЭР), служащей связующим звеном между этими двумя компартментами. А полости ЭР и каждой цистерны
аппарата Гольджи
транспортных пузырьков
.
Эндоплазматическая сеть (ЭС) клетки содержит больше белков (на 6070 %), но меньше фосфолипидов (на 3040 %), чем цитоплазматическая мембрана. Многие из белков ЭС обладают энзиматической активностью. ЭС подразделяют на два типа гладкую и шероховатую. В неповрежденных клетках гладкая сеть содержит системы электронного транспорта и метаболизирует малые молекулы, выполняет роль клеточного детоксикационного механизма, участвует в липидном и стероидном синтезе. Гладкая сеть характеризуется наличием энзимных систем, участвующих в ключевых звеньях обмена веществ. Глюкозо-6-фосфата-за в высокой концентрации сосредоточена в гепатоцитах и меньше в других типах клеток. Этот фермент включен в механизм регуляции содержания глюкозы в крови за счет обеспечения процессов дефосфорилирования глюкозо-6-фосфата в клетках. Цитохром Р-450 и НАДФН-цитохром-Р-450-редуктаза, являясь частью транспортной цепи, включены в реакции гидроксилирования и детоксикации. Эн-зиматическое гидроксилирование в эндоплазматической ретикулуме выполняет важные анаболические и катаболические функции в пределах клетки. Анаболические функции включают биосинтез холестерина, синтез стероидов и желчных кислот (в гепатоцитах). Катаболические функции распространяются на метаболизм лекарств и токсичных веществ с гидрофильными свойствами, и поэтому они легко подвергаются выделению (выделение инсектицидов, анестетиков и др.). При метаболизировании этих веществ возможно образование канцерогенов. Гладкая эндоплазматическая сеть легко повреждается при гипоксии, активации ПОЛ, активации эндогенных фосфолипаз. Выпадение ее функций в клетках резко снижает устойчивость организма к экзо- и эндогенным патогенным продуктам и способствует развитию болезни. Шероховатая эндоплазматическая сеть формируется за счет связывания рибосом с гладкой сетью при помощи белка рибофорина (мол. м. 6365 кДа). Рибосомы, состоящие из комплекса РНКбелок, специализированные органеллы почти всех видов клеток. Они формируют каталитический центр для трансляции мРНК в пептидную цепь и осуществляют внутриклеточный синтез белка. Рибосомальная РНК синтезируется в ядрышке, затем в виде предшественника рибосом транспортируется через поры ядра в цитоплазму. В цитоплазме рибосомы входят в состав шероховатой сети или превращаются в полисомы. Белоксинтезирующая способность клеток определяется количеством рибосом в цитоплазме и шероховатой эндоплазматической сети.
ЭР играет важнейшую роль в клеточном биосинтезе. На мембранах ЭР начинается синтез трансмембранных белков и липидов ЭР, аппарата Гольджи, лизосом и плазматической мембраны . Здесь же производится большинство липидов для мембран митохондрий и мембран пероксисом . Кроме того, все вновь синтезированные белки, независимо от места их назначения (полость ЭР, аппарат Гольджи, лизосомы или внеклеточное пространство), сначала поступают в полость ЭР. Так как ЭР служит отправной точкой для синтеза всех секретируемых белков, он также является местом, где начинается формирование внеклеточного матрикса .
Функции
. Эндоплазматическая сеть имеет много разнообразных функций. Основная функция гранулярной эндоплазматической сети участие в синтезе белка. Поэтому она особенно сильно развита в тех клетках, где синтезируется много белка (клетки различных желез), и слабо развита в клетках, синтезирующих небольшое количество белка (клетки лимфатических узлов, селезенки).
На мембранах гладкой эндоплазматической сети происходит синтез жиров и углеводов. Все эти продукты синтеза накапливаются в каналах и полостях, а затем транспортируются к различным органоидам клетки, где они потребляются или накапливаются в цитоплазме в качестве клеточных включений.
Следовательно, эндоплазматическая сеть это клеточный органоид, который принимает активное участие в синтезе белков, углеводов и жиров, а также осуществляет транспорт этих веществ в различные участки клетки.
1.1.Эндоплазматический ретикулум гладкий
С цистернами шероховатого ЭР соединены мембраны гладкого ЭР , который представляет собой сеть тонких трубочек диаметром от 20 до 30 нм, свободных от связанных рибосом, и которые называются гладким ЭР .
Как правило, если клетки и содержат настоящий гладкий ЭР, то в очень малых количествах; в действительности большинство областей ЭР частично являются гладкими, а частично - гланулярными.
Гладкий эндоплазматический ретикулум преобладает в клетках, специализирующихся на метаболизме липидов . Например, клетки, синтезирующие стероидные гормоны из холестерола, имеют обширный гладкий ЭР, предназначенный для ферментов, участвующих в синтезе холестерола и его преобразовании в гормоны .
Еще одним примером клеток, богатых гладким ЭР, являются гепатоциты . Это главное место, где образуются липопротеиновые частицы, предназначенные "на экспорт". Ферменты, синтезирующие липидные компоненты липопротеинов , локализованы на мембранах гладкого ЭР. На этих же мембранах расположены ферменты, катализирующие ряд реакций детоксикации , в результате которых обезвреживаются как лекарственные препараты , так и вредные соединения, образующиеся в процессе метаболизма. Наиболее широко изучены реакции детоксикации, катализируемые ферментами семейства цитохрома P450 .
Если в кровоток попадают большие количества некоторых соединений, таких, как фенобарбитал , то в печени в необычно больших количествах синтезируются ферменты детоксикации, и поверхность гладкого ЭР может за несколько дней удвоиться. После удаления лекарственного вещества избыток мембран гладкого ЭР разрушается с помощью лизосом (при участии особых образований, называемых аутофагосомами), и через 5 дней гладкий ЭР приобретает нормальный объем. Как регулируются все эти изменения, неизвестно.
1.2.Шероховатый эндоплазматический ретикулум (ШЭР)
Шероховатый ЭР получил свое название из-за множества рибосом , расположенных на его цитоплазматической поверхности; он образует поляризованные стопки уплощенных цистерн, каждая из которых имеет просвет (полость) шириной от 20 до 30 нм. С этими цистернами соединены мембраны гладкого ЭР .
1.3.SR (саркоплазматический ретикулум, СР)
Мышечные клетки имеют специализированную, подобную гладкому ЭР, органеллу, называемую саркоплазматическим ретикулумом, которая захватывает из цитозоля ионы кальция . СР расположен в непосредственной близости от миофибрилл . Его структуры подразделяются на терминальные цистерны, которые охватывают миофибриллы полукольцом, и продольные трубочки, которые соединяют соседние терминальные цистерны. К терминальным цистернам СР примыкают Т-трубочки глубокие впячивания наружной мембраны. Число Т-трубочек примерно соответствует числу саркомеров . Основной мембранный белок саркоплазматического ретикулума - кальций-ATP-аза , накачивающаяся внутрь ионы кальция. Быстрое сокращение и расслабление миофибрилл в каждом цикле мышечного сокращения опосредуется высвобождением ионов кальция из саркоплазматического ретикулума и затем повторным захватом его из цитозоля.
2.Эндоплазматический ретикулум: транспорт белков
Полость ЭР отделяется от цитозоля одиночной мембраной ( мембраной ЭР ), служащей связующим звеном между этими двумя компартментами. Наоборот полости ЭР и каждой цистерны аппарата Гольджи отделены друг от друга двумя мембранами и цитозолем, поэтому транспорт макромолекул между этими органеллами осуществляется при помощи транспортных пузырьков .
Все вновь синтезированные белки, независимо от их места назначения (полость ЭР, аппарат Гольджи, лизосомы или внеклеточное пространство) сначала поступают в полость ЭР.
Некоторые белки переходят из цитозоля в шероховатый ЭР сразу после их синтеза.
Это белки двух типов:
1) трансмембранные , которые лишь частично переносятся через мембрану ЭР и остаются заключенными в нее, и
2) водорастворимые , которые полностью переносятся через мембрану ЭР и освождаются в его полость.
В клетках млекопитающих импорт белков в ЭР начинается еще до того, как полипептидная цепь полностью синтезирована, т. е. он происходит одновременно с трансляцией (котрансляционно).
Таким образом, в цитоплазме имеется две пространственно изолированные популяции рибосом. Одни из них ( рибосомы, связанные с мембраной ), расположены на обращенной к цитоплазме поверхности мембраны ЭР и заняты синтезом белков, которые сразу же переносятся внутрь ЭР. Другие ( рибосомы свободные ) не приклеплены ни к какой мембране и производят все остальные белки, кодируемые ядром. Связанные и свободные рибосомы идентичны по строению и функции. Они различаются только по белкам, которые синтезируются на них в каждый данный момент. Если рибосоме достается синтез белка с сигнальным пептидом для ЭР, то такой сигнал направляет рибосому к мембране ЭР.
2.1.Микросома
Когда ткани или клетки разрушают гомогенизацией, ЭР распадается на множество мелких (приблизительно 100 нм в диаметре) замкнутых пузырьков, называемых микросомами, которые относительно легко очистить.
Микросомы, полученные из гранулярного (шероховатого) ЭР, усеяны рибосомами и называются шероховатыми микросомами . Рибосомы всегда расположены на их внешней поверхности; это свидетельствует о том, что пространство внутри микросом с биохимической точки зрения эквивалентно полости ЭР.
Шероховатые микросомы легко поддаются очистке и сохраняют при этом свою функциональную активность, они исключительно полезны для изучения множества процессов, происходящих в ЭР. Эти органеллы топологически устроены таким же образом, как и шероховатый ЭР; их поверхность, обращенная в сторону цитоплазмы, легко доступна для ингредиентов, которые можно добавить in vitro.
Гладкие микросомы образуются частично из гладких участков ЭР, частично - из фрагментов плазматической мембраны, аппарата Гольджи, эндосом и митохондрий.
Шероховатые микросомы , выделенные из печени, содержат более 20 белков, отсутствующих в гладких микросомах. Этот факт говорит о существовании определенных ограничивающих механизмов. Некоторые из таких этих белков мембраны шероховатого ЭР
3.Эндоплазматический ретикулум: белки, ответственные за связывание рибосом
Шероховатые микросомы , выделенные из печени, содержат более 20 белков, отсутствующих в гладких микросомах. Этот факт говорит о существовании определенных ограничивающих механизмов.
Некоторые из таких белков мембраны шероховатого ЭР помогают связывать рибосомы, другие, вероятно, определяют ее уплощенную форму.
Неясно, каким образом эти белки удерживаются в мембране: образуют ли они большие двумерные агрегаты или взаимодействуют с сетью структурных белков на той или другой поверхности мембраны ЭР.
Рибосомы шероховатого ЭР удерживаются на мембране частично благодаря растущим полипептидным цепям, продвигающимся сквозь мембрану по мере своего синтеза. Однако, если образование полипептидных цепей прерывается под действием какого-либо ингибитора (например, пуромицина ), то рибосомы все равно остаются связанными с мембраной шероховатых микросом . Участок связывания с мембраной находится на большой субъединице рибосомы, но неясно, с каким из многочисленных белков мембраны шероховатого ЭР связывается рибосома.
4.Транспорт белков в митохондрии
Митохондрии - органеллы, присутствующие почти во всех эукариотических клетках. Важнейшая функция митохондрий - синтез АТР, сопряженный с окислительным фосфорилированием . Митохондрия состоит из четырех субкомпартментов: внешней мембраны, проницаемой для небольших (меньше 10 кДа) молекул и ионов; внутренней мембраны, которая непроницаема для большинства ионов и образует регулярные складчатые структуры ( кристы ); межмембранного пространства, расположенного между этими двумя мембранами, и матрикса. В матриксе находятся митохондриальная кольцевая ДНК и компоненты, необходимые для транскрипции и трансляции белков, кодируемых митохондриальным геномом.
Хотя митохондрии имеют свою собственную ДНК и аппарат белкового синтеза, большинство их белков кодируется клеточной ДНК и поступает из цитозоля. Митохондриальный геном кодирует несколько собственных рРНК и тРНК, а также некоторые белки дыхательной цепи и АТР-азы . В зависимости от вида организма белков, кодируемых в митохондриях, может быть от 8 до 16. Как правило, все эти белки высокогидрофобны и локализованы на внутренней мембране митохондрий со стороны матрикса. В целом же рост и функционирование митохондрии невозможны без импорта белков, кодируемых ядерным геномом и синтезированных на цитоплазматических рибосомах (так называемых белков-предшественников, в англоязычной литературе "preproteins" или "precursors"). Каждый поступивший белок должен достичь определенного субкомпартмента, в котором он функционирует. И каждый из этих субкомпартментов содержит отличный от других набор белков. Рост митохондрий возможен за счет импорта цитоплазматических белков, включающего последовательный избирательный перенос белков через одну или две мембраны.
В большинстве случаев энергия направленного движения используется в виде АТФ, однако для переноса белков в митохондрии требуется еще наличие электрохимического градиента на внутренней митохондриальной мембране. Этот градинент образуется в процессе транспорта электронов по мере того, как протоны откачиваются из матрикса в межмембранное пространство.
Белки, импортируемые в митохондриальный матрикс, обычно поступают из цитозоля в течение одной - двух минут после их отделения от полирибосом. Белки переносятся в матрикс митохондрии через зоны слипания , связывающие внешнюю и внутреннюю мембраны. Для этого переноса требуется гидролиз ATP, а также электрохимический градиент на внутренней мембране.
Транспортируемый белок разворачивается, когда пересекает митохондриальные мембраны. Поскольку в развернутом состоянии и водорастворимые и гидрофобные белки имеют сходную структуру, они могут быть перенесены с помощью общего механизма. Предполагается, что гидролиз ATP обеспечивает энергией разворачивание молекулы белка и что для этой реакции разворачивания необходимы некоторые гены семейства hsp70 .
Белки, импортируемые в митохондриальный матрикс , почти всегда несут на N-конце сигнальный пептид длиной от 20 до 80 аминокислотных остатков. После поступления белка в митохондрию сигнальный пептид быстро удаляется при помощи специфической протеазы ( сигнальной пептидазы ) матрикса и затем, вероятно, деградирует в матриксе до аминокислот. Сигнальный пептид может быть исключительно простым. На втором этапе транспорта белок может переноситься во внутреннюю мембрану. Для этого он должен иметь еще гидрофобный сигнальный пептид; этот пептид открывается после удаления первого сигнала.
Во внешней мембране митохондрий имеется одна необычная стуктура (она напоминает внешнюю мембрану грамоотрицательных бактерий), липидный слой которой содержит большие количества образующего поры белка - порина . По этой причине внешняя мембрана свободно проницаема для неорганическимх ионов и метаболитов и для молекул белков размером меньше 10 кДа. Но для больших по размеру белков внешняя мембрана является барьером и поэтому помогает удержать белки межмембранного пространства от утечки обратно в цитозоль.
Импорт кодируемых ядерным геномом белков в митохондрии - сложный мультистадийный процесс [ Schatz G., Dobberstein В., 1996 , Neupert W., 1997 , Pfanner N. et al., 1997 , Whelan J., Glazer E., 1997 ]. Наряду с основным направлением импорта белков - в матрикс митохондрий - существуют пути импорта белков в другие митохондриальные субкомпартменты.
В настоящее время существуют две основные теории транслокации предшественников кодируемых ядерным геномом белков в митохондрии: котрансляционная и посттрансляционная .
5. SRP, частица , распознающая сигнал (a signal-recognition particle)
SRP - частица, распознающая сигнал (a signal-recognition particle) и направляющая сигнальный пептид ЭР к специфическому рецептору в мембране ЭР . Это сложная частица, состоящая из шести различных полипепдидных цепей, связанных с одной молекулой 7SL-РНК.
Частица, распознающая сигнал, связывается с сигнальным пептидом, как только он "сходит" с рибосомы. Это приводит к временной остановке синтеза белка. Возникшая пауза в трансляции , вероятно, дает возможность рибосоме связаться с мембраной ЭР до того, как синтез полипептидной цепи будет завершен. Благодаря этому ненужного высвобождения белка в цитозоль не происходит.
SRP плотно захватывает рибосому, присоединяясь и к сигнальному пептиду (как только он появляется на большой субъединице рибосомы), и к рибосомному участку связывания аминоацил-тРНК . В результате трансляция останавливается, поскольку блокируется связывание следующей аминоацил-тРНК с рибосомой ( рис. 8-43 ).
Пауза в трансляции длится до тех пор, пока захватившая рибосому частица не свяжется с SRP-рецептором , находящемся на цитоплазматической стороне мембраны шероховатого ЭР . Он взаимодействует с SRP-связанными рибосомами таким образом, что частица меняет свое положение, и трансляция возобновляется. Одновременно рибосома связывается с мембраной ЭР, и растущая на ней полипептидная цепь переносится к системе транслокации в мембране. Эта система изучена плохо, известно только, что она включает белок-рецептор второго сигнального пептида, отличающийся от SRP. По- видимому, ее роль заключается в связывании рибосомы, на которой синтезировался сигнальный пептид ЭР, с мембраной ЭР; участвует она и в последующем переносе белка через мембрану.
6.Белки: встраивание в мембрану ЭР
Согласно сигнальной гипотезе сигнальный пептид направляет белок к мембране ЭР. Большинство сигнальных пептидов удаляется специальной сигнальной пептидазой , связанной с мембраной ЭР . Однако само по себе присутствие сигнального пептида еще недостаточно для работы этой пептидазы: необходимо наличие по-соседству сайта разрезания, который не требуется для переноса. Показано, что у некоторых белков сигнальные пептиды расположены внутри полипептидной цепи и никогда не вырезаются.
Полагают, что неудаленные сигнальные пептиды играют важную роль в реализации различных способов встраивания в мембрану , обнаруженных у трансмембранных белков . Все эти способы можно рассматривать как варианты той последовательности событий , в результате которой растворимый белок переносится в полость ЭР.
В соответствии с современными представлениями, гидрофобный сигнальный пептид растворимого белка, кроме прочих функций, служит сигналом начала переноса и остается погруженным в мембрану все то время, пока остальная часть молекулы белка протаскивается сквозь нее в виде большой петли. Когда через мембрану проходит карбоксильный конец молекулы, белок остается связанным с ней только сигнальным пептидом. Следовательно, если этот пептид отрезается, белок высвобождается в полость ЭР.( рис 8-45 )
Для мембранных белков ситуация сложнее.
6.1.Эндоплазматический ретикулум: сворачивание белков
Известно, что время, которое белок проводит в ЭР перед тем, как попасть в аппарат Гольджи, сильно варьирует. Вероятно, эти различия в большой степени зависят от того, как долго данный белок отделяется от преципитата (переходит в растворимое состояние) и свертывается.
В полости ЭР содержится большое количество связывающего белка BiP , который, по-видимому, узнает неправильно свернутые белки, связываясь с их наружными гидрофобными участками.
7.Дисульфидизомераза: образование правильных дисульфидных связей
В полости ЭР нет восстанавливающих агентов, и поэтому -S-S-мостики в белках там образуются. При обилии сворачивающихся белков этот процесс иногда идет неправильно. В полости ЭР имеется фермент, помогающий исправлять такие ошибки. Дисульфидизомераза - это белок, который в большом количестве содержится в полости ЭР и приклеплен к внутренней стороне его мембраны. Он имеет тот же сигнал удержания в ЭР, что и BiP . Механизм действия дисульфидизомеразы состоит в том, что разрезая S-S- связи, она дает белку возможность быстро поменять множество информаций, пока не будет достигнута конформация с наименьшей общей свободной энергией. На этом этапе вновь синтезированный белок сворачивается правильно. Правильная конформация может быть выбрана и случайно, но дисульфидизомераза значительно ускоряет процесс поиска.
8.Эндоплазматический ретикулум: модификация белков, гликозилирование
Одна из главных функций ЭР - ковалентное присоединение сахаров к белкам. Большинство белков, поступивших в полость ЭР, перед тем, как попасть в аппарат Гольджи, лизосомы, плазматическую мембрану или внеклеточное пространство, становятся гликопротеинами . Напротив, в цитозоле очень немногие белки гликозилированы, а те, которые гликозилированы, несут различные модификации сахаров.
Весьма существенным для понимания процесса гликозилирования белков было открытие того факта, что к белкам в ЭР присоединяется всего лишь один олигосахарид, состоящий из N-ацетилгликозамина, маннозы и глюкозы и содержащий всего 14 остатков.
Так как этот олигосахарид всегда присоединяется к NH(2)- группе боковой цепи остатка аспарагина, его называют N-связанным или аспарагин-связанным олигосахаридом .
Присоединение катализируется связанным с мембраной ферментом, активный центр которого обращен в полость ЭР. Это объясняет, почему белки цитозоля не гликозилируются таким способом. Заранее сформированный предшественник олигосахарида переносится к нужному остатку аспарагина. Это одностадийная реакция, и она происходит практически сразу после того, как остаток аспарагина появится в полости ЭР в процессе переноса белка через мембрану.
Поскольку большинство белков импортируется в ЭР котрансляционно, N-связанный олигосахарид почти всегда добавляется в процессе синтеза белка, что обеспечивает наилучший доступ к нужным остаткам аспарагина. Сигналами для N-гликозилирования служат две последовательности Asn-X-Ser или Asn-X-Thr (где X-любая аминокислота, кроме пролина).
Олигосахарид-предшественник удерживается в мембране ЭР молекулой специального липида - долихола . Олигосахарид связан с долихолом высокоэнергетической фосфатной связью, обеспечивающей энергию активации для реакции гликозилирования. Прежде чем присоединиться к белку, олигосахарид строится из моносахаридов на этой связанной с мембраной молекуле липида. Вначале сахара активируются в цитозоле путем образования промежуточных продуктов - нуклеотид-сахаров, которые затем (прямо или косвенно) передают свой сахар молекуле липида в определенной последовательности. Пройдя этот путь, предшественник олигосахарида перескакивает с цитозольной стороны мембраны ЭР в его полость.
Все разнообразие N-связанных олигосахаридных структур возникает в результате модификаций молекулы исходного предшественника. Еще в ЭР у большинства гликопротеинов от олигосахарида отщепляется три остатка глюкозы и один остаток маннозы. "Доделка" или "процессинг" олигосахарида продолжается в апппарате Гольджи .
Наиболее широко распространены в гликопротеинах N-связанные олигосахариды . Гораздо реже олигосахариды связываются с гидроксильной группой боковой цепи остатка серина, треонина или гидроксилизина. Такие О- связанные олигосахариды образуются в аппарате Гольджи.
9.Эндоплазматический ретикулум: модификация белков, присоединение инозитола
Карбоксильный конец некоторых белков плазматической мембраны с помощью специфических ферментов ковалентно присоединяется к остатку сахара в гликолипиде. Механизм образования этой связи представлен на рис.8-45 встраивание белков в мембрану ЭР . Установлено, что при этом к белку добавляется гликозилированная молекула фосфатидилинозитола , содержащая две жирных кислоты. Такая модификация обнаружена для большого числа белков плазматической мембраны, включая одну из форм адгезивного белка нейронов .
10.Эндоплазматический ретикулум: синтез компонентов клеточных мембран
В мембране ЭР образуются почти все липиды , необходимые для построения новых клеточных мембран , включая фосфолипиды и холестерол . Основной синтезируемый фосфолипид - это фосфатидилхолин (называемый еще лецитином ), который может образовываться в три этапа из двух жирных кислот, глицерофосфата и холина.
В ЭР образуются также холестерол и церамид . Церамид экспортируется в аппарат Гольджи , где он служит предшественником двух типов липидов: к одним молекулам церамида присоединяются олигосахаридные цепи с образованием гликосфинголипидов , а к другим - головная фосфохолиновая группа от фосфатидилхолина, и получается сфингомиелин . Таким образом, и гликолипиды, и сфингомиелин в процессе формирования мембран образуются сравнительно поздно. Расположены они исключительно в нецитозольной половине липидного бислоя , поскольку именно там находятся синтезирующие их ферменты.
11.Транспорт фосфолипидов из эндоплазматического ретикулума в органеллы
Плазматическая мембрана , мембрана аппарата Гольджи и мембрана лизосом - это части мембранной системы, связанной с ЭР с помощью транспортных пузырьков , поставляющих в нее и белки, и липиды. Митохондрии и пероксисомы не принадлежат к этой системе и нуждаются в других механизмах для импорта белков и липидов мембран.
Специальные водорастворимые белки - переносчики фосфолипидов обладают способностью переносить индивидуальные молекулы фосфолипидов от одной мембраны к другой. Предполагают, что таким образом переносится в митохондрии фосфатидилсерин, затем он декарбоксилируется, образуя фосфатидилэтаноламин; фосфатидилхолин, по всей вероятности, импортируется в виде интактной молекулы.
Белки-переносчики распределяют фосфолипиды между органеллами случайным образом.
Список использованной литературы:
- Ченцов Ю.С. Введение в клеточную биологию: учебник для вузов 4-е изд., перераб. и доп. М.: Академкнига, 2005. 495 с.
- Ченцов Ю.С. Общая цитология //
- Заварзин А.А. Биология клетки: общая цитология. / А.А. Заварзин, А.Д. Харазова, М.Н. Молитвин. СПб.: Изд-во СПб университета, 1992.
14. Эпс гранулярная и гладкая. Строение и особенности функционирования в клетках равного типа.
Эндоплазматический ретикулум (ЭПС) - система сообщающихся или отдельных трубчатых каналов и уплощенных цистерн, расположенных по всей цитоплазме клетки. Они отграничены мембранами (мембранными органеллами). Иногда цистерны имеют расширения в виде пузырьков. Каналы ЭПС могут соединяться с поверхностной или ядерной мембранами, контактировать с комплексом Гольджи.
В данной системе можно выделить гладкую и шероховатую (гранулярную) ЭПС.
Шероховатая ЭПС. На каналах шероховатой ЭПС в виде полисом расположены рибосомы. Здесь протекает синтез белков, преимущественно продуцируемых клеткой на экспорт (удаление из клетки), например, секретов железистых клеток. Здесь же происходят образование липидов и белков цитоплазматической мембраны и их сборка. Плотно упакованные цистерны и каналы гранулярной ЭПС образуют слоистую структуру, где наиболее активно протекает синтез белка. Это место называетсяэргастоплазмой.
Гладкая ЭПС. На мембранах гладкой ЭПС рибосом нет. Здесь протекает в основном синтез жиров и подобных им веществ (например, стероидных гормонов), а также углеводов. По каналам гладкой ЭПС также происходит перемещение готового материала к месту его упаковки в гранулы (в зону комплекса Гольджи). В печеночных клетках гладкая ЭПС принимает участие в разрушении и обезвреживании ряда токсичных и лекарственных веществ (например, барбитуратов). В поперечно-полосатой мускулатуре канальцы и цистерны гладкой ЭПС депонируют ионы кальция.
15. Комплекс Гольджи. Строение и функции.
Комплекс Гольджи - это мембранная структура, присущая любой эукариотической клетке. Комплекс Гольджи состоит из уплощенных цистерн, как правило, собранных в стопки (диктиосомы). Цистерны не изолированы, а соединены между собой системой трубочек. Первую от ядра цистерну называют цис-полюсом комплекса Гольджи, а последнюю, соответственно, транс-полюсом. Количество цистерн в разных клетках разных организмов может варьировать, но в целом строение комплекса Гольджи у всех эукариот примерно одинаково. В секреторных клетках он развит особенно сильно. Функции комплекса Гольджи заключаются в переносе белков к месту назначения, а также их гликозилировании, дегликозилировании и модификации олигосахаридных цепочек.
Комплексу Гольджи свойственна функциональная анизотропия. Новосинтезированные белки транспортируются из эндоплазматического ретикулума к цис-полюсу диктиосом с помощью везикул. Далее они постепенно продвигаются по направлению к транс-полюсу, подвергаясь поэтапным модификациям (по мере удаления от ядра состав ферментных систем в цистернах меняется). И, наконец, белки отправляются к своему окончательному месту назначения в везикулах, отпочковывающихся от транс-полюса. Комплекс Гольджи обеспечивает транспорт белков в три компартмента: к лизосомам (а также центральной вакуоли растительной клетки и сократительным вакуолям простейших), к клеточной мембране и в межклеточное пространство. Направление переноса белка определяется специальными гликозидными метками. Например, маркер лизосомальных ферментов - манноза-6-фосфат. Созревание и транспорт митохондриальных, ядерных и хлоропластных белков происходит без участия комплекса Гольджи: они синтезируются свободными рибосомами после чего попадают непосредственно в цитозоль. Важная функция комплекса Гольджи - синтез и модификация углеводного компонента гликопротеинов, протеогликанов и гликолипидов. В нем же синтезируются и многие полисахариды, например гемицеллюлоза и пектин у растений. Цистерны комплекса Гольджи содержат целый набор различных гликозилтрансфераз и гликозидаз. Также в них происходит сульфатирование углеводных остатков.
Органеллы – постоянно присутствующие в цитоплазме структуры, специализированные на выполнении определенных функций в клетке. Они подразделяются на органеллы общего и специального значения.
Эндоплазматическая сеть
Эндоплазматическая сеть, или эндоплазматический ретикулум, представляет собой систему плоских мембранных цистерн и мембранных трубочек. Мембранные цистерны и трубочки соединяются между собой и образуют мембранную структуру с общим содержимым. Это позволяет изолировать определенные участки цитоплазмы от основной ниалоплазмы и реализовать в них некоторые специфические клеточные функции. В результате происходит функциональная дифференцировка различных зон цитоплазмы. Строение мембран ЭПС соответствует жидкостно-мозаичной модели. Морфологически различают 2 вида ЭПС: гладкую (агранулярную) и шероховатую (гранулярную). Гладкая ЭПС представлена системой мембранных трубочек. Шероховатая ЭПС является системой мембранных цистерн. На наружной стороне мембран шероховатой ЭПС находятся рибосомы . Оба вида ЭПС находятся в структурной зависимости – мембраны одного вида ЭПС могут переходить в мембраны другого вида.
Функции эндоплазматической сети:
1. Гранулярная ЭПС участвует в синтезе белков, в каналах образуются сложные молекулы белков.
2. Гладкая ЭПС участвует в синтезе липидов, углеводов.
3. Транспорт органических веществ в клетку (по каналам ЭПС).
4. Делит клетку на секции, – в которых могут одновременно идти разные химические реакции и физиологические процессы.
Гладкая ЭПС является полифункциональной. В ее мембране имеются белки-0ферменты, которые катализируют реакции синтеза мембранных липидов. В гладкой ЭПС синтезируются и некоторые не мембранные липиды (стероидные гормоны). В состав мембраны этого типа ЭПС включены переносчики Са 2+ . Они транспортируют кальций по градиенту концентрации (пассивный транспорт). При пассивном транспорте происходит синтез АТФ. С их помощью в гладкой ЭПС регулируется концентрация Са 2+ в гиалоплазме. Этот параметр важен для регуляции работы микротрубочек и микрофибрилл. В мышечных клетках гладкая ЭПС регулирует сокращение мускулатуры. В ЭПС происходит детоксикация многих вредных для клетке веществ (лекарственные препараты). Гладкая ЭПС может образовывать мембранные пузырьки, или микротельца. Такие пузырьки осуществляют специфические окислительные реакции изолированно от ЭПС.
Главной функцией шероховатой ЭПС является синтез белков. Это определяется наличием на мембранах рибосом. В мембране шероховатой ЭПС имеются специальные белки рибофорины . Рибосомы взаимодействуют с рибофоринами и фиксируются на мембране в определенной ориентации. Все белки синтезирующиеся в ЭПС имеют концевой сигнальный фрагмент. На рибосомах шероховатой ЭПС идет синтез трех типов белков:
1. Мембранные белки . Все белки плазмолеммы, мембран самой ЭПС и большинство белков других органоидов являются продуктами рибосом ЭПС.
2. Секреторные белки. Эти белки попадают в полость ЭПС, а затем путем экзоцитоза выводятся из клетки.
3. Внутриорганоидные белки. Эти белки локализуются и функционируют в полостях мембранных органоидов: самой ЭПС, комплекс Гольджи, лизосом, митохондрий. ЭПС участвует в образовании биомембран.
В цистернах шероховатой ЭПС происходит посттрансляционная модификация белков.
ЭПС является универсальным органоидом эукариотических клеток. Нарушение структуры и функции ЭПС приводит к серьезным последствиям. ЭПС является местом формирования мембранных пузырьков со специализированными функциями (пероксисомы ).
Комплекс Гольджи.
Комплекс Гольджи является универсальным мембранным органоидом эукариотических клеток. Структурная часть комплекса Гольджи представлена системой мембранных цистерн , образуя стопку цистерн. Эту стопку называют диктиосомой. От них отходят мембранные трубочки и мембранные пузырьки.
Комплекс Гольджи может быть представлен в клетке одной диктиосомой в специальном участке цитоплазмы. В одной клетке может находиться несколько связанных между собой изолированных диктиосом.
В диктиосоме комплекса Гольджи различают 2 полюса: проксимальный (регенераторный) и дистальный (функциональный). Проксимальный полюс обращен к цитоплазме, или ядру, а дистальный – к плазмолемме.
Строение мембран комплекса Гольджи соответствует жидкостно-мозаичной структуре. Мембраны различных полюсов разделяются по количеству гликолипидов и гликопротеинов. На проксимальном полюсе происходит образование новых цистерн диктиосомы. От участков гладкой ЭПС отрываются мелкие мембранные пузырьки и передвигаются в зону проксимального полюса. Здесь они сливаются и образуют более крупную цистерну. В результате этого процесса в цистерны комплекса Гольджи могут транспортироваться вещества, которые синтезируются в ЭПС. От боковых поверхностей дистального полюса отрываются пузырьки, которые участвуют в энджоцитозе.
Комплекс Гольджи выполняет 3 общих клеточных функции:
Накопительную
Секреторную
Агрегационную
В цистернах комплекса Гольджи протекают определенные биохимические процессы. В результате осуществляется химическая модификация компонентов мембраны цистерн комплекса Гольджи и молекул внутри этих цистерн. В мембранах цистерн проксимального полюса имеются ферменты, которые осуществляют синтез углеводов (полисахаридов) и их присоединение к липидам и белкам, т.е. происходит гликозилирование. Наличие этого, или другого углеводного компонента у гликозилированных белков определяет их судьбу. В зависимости от этого белки попадают в разные районы клетки и секретируются. Гликозилирование является одним из этапов созревания секрета. Кроме того, белки в цистернах комплекса Гольджи могут фосфорилироваться и ацетилироваться. В комплексе Гольджи могут синтезироваться свободные полисахариды. Часть их подвергается сульфатированию с образованием мукополисахаридов (гликозаминогликанов). Еще одним вариантом созревания секрета является конденсация белков. Этот процесс заключается в удалении молекул воды из секреторных гранул, что приводит к уплотнению секрета.
Так же универсальность комплекса Гольджи в эукариотичсеких клетках является его участие в формировании лизосом.
Лизосомы.
Лизосомы являются мембранными органоидами клетки. Внутри лизосом находится лизосомальный матрикс из мукополисахаридов и белки ферменты.
Мембрана лизосом производной мембраны ЭПС, но имеет свои особенности. Это касается структуры билипидного слоя. В мембране лизосом он не сплошной (не непрерывный), а включает липидные мицеллы. Эти мицеллы составляют до 25% поверхности лизосомальной мембраны. Такое строение называется пластинчато-мицеллярное. В мембране лизосом локализуются разнообразные белки. К ним относятся ферменты: гидролазы, фосфолипазы; и низкомолекулярные белки. Гидролазы являются специфическими для лизосом ферментами. Они катализируют реакции гидролиза (расщепления) высокомолекулярных веществ.
Функции лизосом:
1. Переваривание частиц при фагоцитозе и пиноцитозе.
2. Защитная при фагоцитозе
3. Аутофагия
4. Аутолиз в онтогенезе.
Основной функцией лизосом является участие в гетерофаготических циклах (гетерофагия) и в аутофаготических циклах (аутофагия). При гетерофагии расщепляются чужеродные для клетки вещества. Аутофагия связана с расщеплением собственных веществ клетки. Обычный вариант гетерофагии начинается с эндоцитоза и образования эндоцитарного пузырька. В этом случае пузырек называют гетерофагосомой. На шероховатой ЭПС синтезируются белки лизосом, включая гидролазы. Они первично гликозилируются в составе мембранного пузырька, направляются в комплекс Гольджи. Здесь происходит дополнительное гликозилирование и формирование лизосомального матрикса. В результате образуются первичные лизосомы с неактивными гидролазами. Инактивация гидролаз обусловлена их гликозилированием и действием специфических ингибиторов гидролаз. Эти ингибиторы являются низкомолекулярными белками мембраны лизосом.
Первичная лизосома сближается в гетерофагосомой с помощью микротрубочек. После контакта этих мембранных пузырьков они сближаются и образуют вторичную лизосому или гетерофаголизосому. Образование гетерофагосомы активирует протонный насос, который транспортирует в нее протоны Н + . Среда вторичной лизосомы становится более кислой, что индуцирует активность гидролаз. В результате вещество, попавшее во вторичную лизосому подвергается расщеплению. Низкомолекулярные продукты гидролиза проходят через мембрану вторичной лизосомы в гиалоплазму. После завершения гидролиза вторичная лизосома может сливаться с новой гетерофагосомой и начинать новый гетерофаготический цикл. Через несколько таких циклов гидролазы теряют свою активность и превращаются в телолизосому, или остаточное тельце. В телолизоме находятся остатки нерасщепленных веществ. Она может сохраняться в гиалоплазме или включаться в процесс экзоцитоза.
В другом варианте гетерофагии отсутствует этап эндоцитоза чужеродных веществ. В этом случае первичная лизосома сразу включается в экзоцитоз. В результате гидролазы матрикса оказываются в гликокаликсе клетки и способны расщеплять внеклеточные чужеродные вещества.
Простая аутофагия (макроаутофагия) не имеет принципиальных отличий от гетерофагии. В этом случае расщепляемое вещество окружается участком не плазмолеммы, а эндомембраны (ЭПС, комплекс Гольджи). В результате образуется аутофагосома. Она сливается с первичной лизосомой и формируется вторичная лизосома. Ее называют аутофаголизосомой. Дальнейшая судьба аутофаголизосомы аналогична судьбе вторичной лизосомы в гетерофаготическом цикле. Путем аутофагии разрушаются мембранные органоиды клетки (митохондрии). При этом мембраны первичной лизосомы сливаются с наружной мембраной митохондрий. Таким же образом может разрушаться содержимое различных мембранных пузырьков цитоплазмы.
Еще один вариант аутофагии получил название лизофагии. В этом случае не образуется аутофагосома. Частным случаем лизофагии является микроаутофагия, когда разрушаемое вещество проходит через мембрану лизосомыв лизосомальный матрикс. Есть вариант, когда аутофагия реализуется путем расщепления веществ в самой гиалоплазме. В этом случае фосфорилирование белков мембраны первичной лизосомы индуцирует выход нидролаз из лизосомы в гиалоплазму. Здесь и осуществляется внелизосомный гидролиз веществ. На основе аутофагии и гетерофагии осуществляются многие клеточные функции.
Аутофагия характерна для всех эукариотичсеких клеток. При разрушении веществ в процессе аутофагии образуются низкомолекулярные метаболиты. Они используются в пластическом и энергетическом обмене и выполняют трофическую функцию. На основе аутофагии и гетерофагии лизосомы принимают участие в процессенге некоторых белков. Белок тиреоглолбулин связывает йод и попадает путем эндоцитоза в эпителиальные клетки щитовидной железы. Здесь лизосоме тиреоглобулин расщепляется до низкомолекулярных гормонов: тироксин и трийодтиронин. При отсутствии активности лизосомальных гидролаз нарушается нормальный катаболизм (расщепление) веществ. По нарушению катаболизма болезни накопления классифицируют на: гликогенозы, мукополисахаридозы, муколипидозы, сфинголипидозы. Это наследственные болезни.
Пероксисомы.
Пероксисомы (микротельца) по строению сходны с лизосомами. Они состоят из матирикса и нуклеотида. Матрикс пероксисом содержит до 15 ферментов. Наиболее важные из них пероксидаза и каталаза, оксидаза D-аминокислот и уратроксидаза. Нуклеотид пероксисомы соответствует области конденсации ферментов. Пероксисомы образуются в ЭПС, отпочковываясь от агранулярной ЭПС, их ферменты частично синтезируются в гранулярной ЭПС, частично в гиалоплазме. Мембрана пероксисом непроницаема для ионов и низкомолекулярных субстратов.
Пероксисомы – главный центр образования кислорода клетки. В результате окисления аминокислот, углеводов образуется Н 2 О 2 , которая благодаря каталазе распадается на воду и О 2 . Крупные пероксисомы печени и почек играют важную роль в обезвреживании ряда веществ. Помимо этого они участвуют в катаболизме (в обмене аминокислот, оксалата и полиаминов).
В настоящее время открыт класс наследственных болезней – пероксисомные болезни, развитие которых обусловлекнно дефектом пероксисом. При этих болезнях поражаются органы, развиваются нарушения нервной системы, вызывающих смерть больных в детском возрасте.
Митохондрии.
Митохондрии являются универсальным мембранными органоидами клеток. Митохондрии имеют 2 мембраны – наружную и внутреннюю. Между этими мембранами нахлдится межмембранное пространство. В некоторых участках мембраны образуют контактные сайты. В митохондрии находится митохондриальный матрикс. В нем локализуются молекулы митохондриальной ДНК, собственные рибосомы, РНК, белки, низкомолекулярные метаболиты.
В наружной мембране содержится более 80% липидов и менее 20% белков, а во внутренней – наоборот. Среди белков наружной мембраны имеются порины, формирующие поры. Через них из гиалоплазмы поступают молекулы определенного размера. В результате этого наружная мембрана имеет неспецифическую проницаемость. В зоне контактных сайтов локализуются специальные рецепторы и канальные белки. Внутренняя мембрана образует кристы. На них со стороны митохондриального матрикса локализуются грибовидные тельца – белковые компоненты, которые осуществляют синтез АТФ.
Симптомы большинства митохондриальных болезней проявляются с возрастом, что вероятно, обусловлено накоплением мутаций, осуществляемыми Н 2 О 2 и О 2 . Т.к. эти вещества генерируются в максимальных количествах при окислительном фосфолирировании, чаще поражаются органы, наиболее нуждающиеся в митохондриальной энергии (ЦНС, сердце, скелетные мышцы, почки, печень, островки Лангерганса).
Жизненный цикл митохондрий около 10 суток, их разрушение происходит путем аутофагии, а гибнущие органеллы замещаются новыми, которые формируются путем пеершнуровки предшествующих. Репликация митохондриальной ДНК происходит в любые фазы клеточного цикла независимо от ядерной ДНК.
Функции митохондрий:
1. Дыхательный и энергетический центр клетки – в них усваивается кислород необходимый для третьего (аэробного) этапа диссимиляции.
2. Синтез своих ДНК, РНК, части белков.
Рибосомы.
Рибосомы – органоиды общего значения, не имеющие мембранного строения. Место синтеза белка. D=15-35 нм. Находятся в цитоплазме, пластидах, митохондриях. Большая часть рибосом образуется в ядрышке ядра – в виде 2 субъединиц, которые выходят из ядра и соединяются в рибосому, которая состоит из большой и малой субъединицы. В состав каждой субъединицы входят р-РНК и белок.
Рибосомы, соединяясь с и-РНК при синтезе белка по 4-40, образуют полисомы (полирибосомы).
Рибосомы связаны с гранулярной ЭПС, синтезируют обычно секретирующие белки, или остаются в пределах мембран внутри клетки.
Функции рибосом – синтез белков.
Пластиды.
Пластиды – Органоиды общего значения в растительных клетках, эвглены зеленой (простейшие). Различают: хлоропласты, хромопласты, лейкопласты.
Хлоропласты – зеленые пластиды, окруженные двумя мембранами. Внутренний слой мембраны в полости хлоропласта образуют плоские мешочки – тилокоиды. Они дисководной формы, образуют стопку ≈ 50 штук, стопки называются гранулами. В хлоропласте 40-60 гранул. Пространство между тилакоидами заполнено стромой (матриксном) хлоропласта из белков, липидов, углеводов, ферментов, АТФ, ДНК, РНК, рибосом. Хлоропласты образуются из пропластид – небольших недифференцированных телец. Хлоропласты размножаются путем деления. Хлоропласты могут превращаться осенью в хромопласты и лейкопласты.
Функции хлоропластов:
1. Фотосинтез
2. Синтез собственных белков.
Лейкопласты – бесцветные пластиды в неокрашенных частях растений: клетках, эндосперме семян, клубнях, корнеплодах. Это двухмембранные органоиды, внутри 2-3 выроста. Форма округлая. Переходят в хлоропласты и хромопласты.
Функция:
1. Накопление питательных веществ – крахмала, жиров, белков.
Хромопласты – двухмембранные пластиды нитевой, пластинчатой или иной формы. Цвет желто-красно-коричнево-оранжевый за счет пигментов каротиноидов. Находятся в клетках плодов. Хромопласты – конечный этап в развитии пластид - в них превращаются хлоропласты и лейкопласты.
Функция:
1. В клетке: играют роль своеобразного светофильтра для хлоропластов в процессе фотосинтеза; местосинтеза и локализации растительных пигментов.
2. Окраска венчиков цветов – привлекающие насекомых опылителей.
3. Окраска плодов – привлечение животных – распространение семян.
Клеточный центр.
Клеточный центр (центрисома) – органоид немебранного строения в клетках животных и низших растений. Находится вблизи ядра, состоит из 2 центриолей – телец цилиндрической формы длиной 500 нм., расположенных перпендикулярно друг другу. Стенки образованы 9 триплетами микротрубочек. Чентрисома окружена более светлой цитоплазмой – центросферой.
Функция:
Центр формирования микротрубочек веретена деления. При делении клетки центрисома делится на 2 части и одна центрисоль отходит к одному полюсу клетки, другая – к другому и образуют веретена деления, обеспечивая равномерное распределение хромосом между дочерними клетками.
